蛋白質
蛋白質為一種可以維持人體或生物身體機能等的重要營養素之一，蛋白質也分為好與不好的蛋白質，是由20種胺基酸所組成。
結構[编辑]
蛋白質被分為三級結構。
一級結構[编辑]
每一種蛋白質都有它們不同的結構，其中在少數狀況下不同的組織或者是器官都有不相同的蛋白質結構，更為詳細的說，蛋白質就像是細胞分裂一般會一直複製出一樣的蛋白質。
二級結構[编辑]
性質[编辑]
使用物理的測定方式來瞭解不同類型的蛋白質，所出現的球狀蛋白質為一種不太合適用直線延展的方式作聚肽鏈表示的，則必需要以緊密且高度狀態的結構來表示才行，所以蛋白質分子較為完整的描述來說，一定要包含聚肽鏈形式的形態，使支鏈足以用來取代基的位置。而鏈的結構分析，其蛋白質的二級結構構造，正是屬於聚肽鏈中三度空間排列開來的相關構造。Pauling及Corey使用X光來研究胺基酸，有很多的dipeptide和tripeptide用peptide來建構出結構的單位，α-碳原子的鏈角及鍵長與碳的四面體相同，而peptide bond裡的C-N鍵的長度則被列在單鍵及雙鍵之間，peptide bond中的雙鏈性質有助於研究Pauling和Corey中的性質。
蛋白質中的peptide bond取代基大部份都屬於反式配置，為此carbonyl group中的氧氣和氮氣上方的氫氣，其位置是呈現出對角線的，若有兩個或以上的胺基酸來參加聚肽鏈的結合的時候，peptide bond會受到排列和方向上的限制，雖然α-碳為當作是一個雙胜肽的轉軸點，所以可以把C-N鍵角拿來旋轉，以及C-C見角的旋轉，為了要減少受空間限制的阻礙，使其增加原子群的穩定性，使其旋轉的方向有巨大的轉變。而聚肽類型的結構當中，其氫鍵的位能也是穩定結構的重要因素之一。
α-螺旋狀體[编辑]
1951年時有兩名人士分別是Corey和Pauling所提出的α-螺旋狀結構的二級構造裡有一種型式的假設，此一結構具有天生的穩定性，可以存在於自然界之中。α-螺旋狀體為聚肽類的旋轉排列，會一直圍繞著中心旋轉著，所有的胺基酸都是從螺旋裡有一定形式的形態中衍生出來的。在α-螺旋狀體之中，所有的胺基酸carbonyl group中的氫氣，和相同一款的螺旋狀體中，與之前四個胺基酸中醯胺的氫氣，會產出氫鍵。
β-結構[编辑]
Corey與Pauling在1951年提出二級構造的另外一種方式，被稱為β-結構和摺片狀的聚肽鏈排列，其中在這樣的型態裡，有很多的聚肽鏈靠著邊緊緊接觸著，而這些鏈的分子裡有著穩定的結構，是為了要和摺片與形態有著相似性，而在β結構裡支鏈的位置中，在胺基酸中有不同的方向排列。
球狀蛋白和纖維狀[编辑]
纖維型狀的蛋白質會在某些情形下被定義為α-螺旋狀的結構，若屬於其他的情況下會成為β-結構，例如像是人類毛髮中的α-角蛋白類，就是屬於α-螺旋狀體外觀上的一種結構方式，另外β-結構裡的絲膠蛋白中可發現到，纖維狀的二級蛋白構造比球狀蛋白裡的二級構造較有規則得多，其中典型球狀蛋白是不能用任何一個單一的二級構造來敘述的，必需包含了α-螺旋狀體裡的片斷，而β-結構的單位有不規則較有重複性的三者綜合的型態描述。
三級構造[编辑]
為了要理解蛋白質中的胺基酸的序列，一定要使用高精密的解析能力，並用X-射線的圖案來研究，其中電子密度的圖案代表了蛋白質體內有不同程度的單元體，三度空間中電子密度的分析與胺基酸合用，就可以用來決定所有組成胺基酸的原子位置，在有這些數據之後，即可用來建構出三度空間的模型。